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人腺苷酸激酶催化ADP生成ATP和AMP的结构基础研究

发布者:admin
日期:2019-07-13 14:13

人腺苷酸激酶催化ADP生成ATP和AMP的结构基础研究

摘要第10-12页Abstract第12-13页缩略词第14-15页第一章绪论第15-24页腺苷酸激酶第15-20页腺苷酸激酶的代谢系统第15-16页腺苷酸激酶家族第16-18页腺苷酸激酶与健康第18-20页腺苷酸激酶的结构与催化机制第20-22页腺苷酸激酶的结构第20页腺苷酸激酶的催化机制第20-22页~(2+)对腺苷酸激酶的作用第22页本课题的研究目的与科学意义第22-24页第二章hAK1突变位点的确定以及突变体的制备第24-43页引言第24-28页实验材料第28-33页实验菌株与载体第28-29页实验试剂与耗材第29-30页实验仪器第30-31页主要试剂配制第31-33页实验方法第33-40页化学位移扰动分析第33页突变体的构建第33-37页引物设计第33-36页定点突变PCR第36-37页产物的纯化第37页质粒抽提与转化第37-38页感受态细胞的制备第37-38页质粒转化至感受态细胞第38页蛋白的表达纯化第38-40页突变体蛋白的小量表达及测序第38-39页融合蛋白及其突变体的大量表达第39页融合蛋白的纯化第39页酶切及hAK1蛋白纯化第39-40页实验结果与讨论第40-42页定点突变与小量表达第40页及其突变体的表达纯化第40-42页小结第42-43页第三章hAK1及其突变体的功能实验第43-65页引言第43页实验材料第43-44页实验试剂与耗材第43-44页实验仪器第44页实验试剂的配制第44页实验方法第44-50页酶活力的测定第44-46页蛋白浓度的测定第44-45页酶偶联反应第45-46页酶活力的测定第46页及其突变体与ADP的相互作用实验第46-49页生物膜层干涉实验第46-47页生物素及蛋白的生物素化第47-48页蛋白与ADP相互作用的测定第48-49页与ADP的复合物构建第49页蛋白质与小分子的模拟对接第49页与小分子ADP的对接第49页抑制剂的筛选第49-50页实验结果与讨论第50-64页酶活力的测定第50-53页蛋白浓度的测定第50-51页酶活力标准曲线及酶活反应时间的测定第51-52页蛋白酶活力的测定第52-53页~(2+)结合位点的确认第53-54页底物ADP作用位点的确认(一)第54-56页底物ADP作用位点的确认(二)——hAK1与ADP的相互作用实验第56-60页与ADP的作用模式第60-62页潜在结合配体的筛选第62-64页小结第64-65页第四章全文总结与展望第65-67页总结第65页展望第65-67页参考文献第67-75页在读期间研究成果第75-76页致谢第76-77页附录第77页。

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